Observe nos quadros acima, a formação de lisinoalanina em pH próximo a neutralidade e em pH alcalino.
ACRILAMIDA -a ser trabalhado nos alimentos de origem vegetal.
Fonte: Gregory Möller, Ph.D.
University of Idaho
Toxicants Formed During
Food Processing
DAMODARAN, Srinivasan; PARKIN, Kirk L; FENNEMA, Owen R. Química de alimentos de Fennema. Tradução Adriano Brandelli et al. 4ªed. Porto Alegre: Artmed, 2010. 900p. 28cm. ISBN 978-85-363-2248-3
O conhecimento das alterações bromatológicas no alimento submetido a um processamento é imprescindível para a correta suplementação das exigências nutricionais, além de participar na escolha do tipo de processamento.
As frações dos alimentos com seu valor nutricional podem ser degradadas, transformadas ou perdidas e, muitas vezes, não são consideradas, em virtude do desconhecimento das alterações promovidas durante o processamento.
Acrilamida
A quem conceitue a Acrilamida como uma reação do tipo Maillard entre a glicose e asparagina. Nas batatas fritas e assadas a concentração de acrilamida aumenta conforme o conteúdo de glicose e frutose. A acrilamida interage imediatamente com o grupo tiol da cisteína e lentamente com amino e hidroxila de diferentes constituintes do alimento.
A acrilamida é uma neurotoxina. Altas quantidades podem ser encontradas em alimentos ricos em carboidratos submetidos a processos térmicos. Apresenta toxidade reprodutiva, genotoxidade e carcinogenicidade em animais. Provável carcinógeno humano considerado pela legislação, no entanto, estudo populacionalnão encontrou associação entre a acrilamida presente em alimentos e as neoplasias de intestino grosso, rim e bexiga.
A acrilamida não é detectada em alimentos que não foram aquecidos ou naqueles preparados por fervura em água, como batatas cozidas (fervidas) pois a temperatura de cozimento não atinge valores acima de ~100°C. Ela é conhecida por ser neurotóxica, sendo, provavelmente um fraco carcinogênico para seres humanos expostos a níveis muito mais altos que os encontrados em alimentos. A sua formação precisa de uma temperatura mínima de 120°C, o que significa que ela não pode ocorrer em alimentos de alto conteúdo de umidade, sendo cineticamente favorecida pelo aumento da temperatura a cerca de 200°C. A formação é favorecida pelo aumento do pH de 4-8
Lisinoalanina.
Além da racemização, o carbânion formado em pH alcalino também pode sofrer reação de b-eliminação para produzir um desidroalanina intermediária reativa.
Os resíduos de cisteína e fosfoserina exibem uma maior propensão a essa via em comparação a outros resíduos de aminoácidos.
Em meio alcalino a b-eliminação em resíduo de cisteína, serina, fosfoserina e treonina que se deve ao ataque do íon hidroxido. A adição nucleofílica à dupla ligação do resíduo de deidroalanina formado como resultado da beta eliminação, leva a ligações cruzadas das cadeias polipeptídicas e vários compostos naturais.
Tratamentos térmicos a altas temperaturas no leite, levam ao aumento significativo da lisinoalanina mesmo em pH neutro.
Ocorre formação de DL e DD LAL, ornitinaalanina, lantionina, metilantionina.
+ amônia - ac. diaminopropanoico e feniletinolamina Nefrotóxica em ratos e não no ser humano. Desencadeia Nefrocitomegalia (um distúrbio renal) em ratos.
Racemização
O processamento térmico das proteínas em pH alcalino como é realizado na preparação de alimentos texturizados, invariavelmente leva à racemização parcial dos resíduos de L-aminoácidos para D-aminoácidos.
A hidrólise ácida das proteínas também causa racemização parcial dos aminoácidos; tostagem de proteínas ou alimentos com conteúdo protéico acima de 200°C também ocasiona esse processo.
O mecanismo em pH alcalino envolve subtração inicial do próton do átomo de carbono-a por um íon hidroxila.
A racemização dos resíduos de aminoácidos causa redução de digestibilidade da proteína, uma vez que as ligações peptídecas que envolvem resíduos de D-aminoácidos são hidrolisadas com menos eficiência por proteases gástricas e pancreáticas. Isso leva à perda de aminoácidos essenciasis que foram racemizados e prejudica o valor nutricional da proteína.
As formas D são absorvidas a taxa menores que a L. Os D-aminoácidos também são absorvidos com menos eficiência ao longo das células da mucosa intestinal e, ainda que absorvidos, eles não podem ser utilizados na síntese protéica in vivo. Alguns D-aminoácidos, por ex. D-prolina, não neurotóxicos em galinhas.
Em meio alcalino o aquecimento destroi resíduos de aminoácidos Arg, Ser, Thr e Lys. A Arg se decompõe em ornitina.
Meio alcalino exemplo na proteína texturizada. Tostagem >200°C com perda de aminoácidos essenciais.
Hidrólise ácida também leva a racemização parcial dos aminoácidos.
Lisinoalanina complexa cobre, cobalto e zinco, inativando metaloenzimas e induzindo a nefrocitomegalia em ratos.
Os indutores de danos renais são o ac. diaminopropianoico e a D-serina.
Evidências sugerem que a lisinoalanina livre á absorvida no intestino, mas o organismo não a utiliza, sendo que a maior parte dela é excretada na urina. Uma parte é metabolizada nos rins.
Em pH alcalino ocorre liberação da Niacina em grãos tornando-a biodisponível. Ex., Milho cozido em cinzas.
Ligações cruzada de proteínas intra e intermoleculares, com pontes dissulfeto em proteinas globulares.
O colágeno contem ligação cruzada e-N-( g-glutamil)lisina e e-N-( g-aspartil)lisina, com a função de minimizar a proteólise in vivo. O processamento de proteínas alimentares, especialmente em pH alcalino, também induz a formação de ligação cruzada., com redução da digestibilidade e biodisponibilidade dos aminoácidos essenciais envolvidos na ligação ou próximos a ela. Diminuição do seu valor biológico. A diminuição da digestibilidade está relacionada à incapacidade da tripsina de clivar a ligação peeptídica na ligação cruzada lisinoalanina.
Uma vez formada a desidroalanina (DHA) altamente reativos reagem com grupos nucleofílicos, como o grupo e-amino do resíduo lisil, o grupo tiol do resíduo Cys, o grupo d-amino da ornitina (formado pela decomposição da arginina) ou um resíduo histidil, resultando na formação de ligações cruzadas de lisinoalanina, lantionina, ornitoalanina, histidinilalanina, respectivamente, em proteínas.
A lisinoalanina é a ligação cruzada mais importante encontrada em proteínas tratadas por álcali, em virtude da abundância de resíduos lisil acessíveis na hora.
O aquecimento de soluções de proteína a 70-90°C e em pH neutro geralmente conduz a reações de intercâmbio sulfidrila-dissulfeto (se esses grupos estiverem presentes) resultando na polimerização das proteínas. Entretanto, esse tipo de ligação cruzada induzida por calor no geral não tem efeitos adversos sobre a digestibilidade das proteínas e a biodisponibilidade de aminoácidos essenciais, uma vez que essas ligações podem ser quebradas in vivo.
Compostos oxidativos são produzidos endogenamente em alimentos durante o processamento submetido a agentes oxidantes.
Radicais livres formados durante a irradiação de alimentos, a peroxidação de lipídeos, a fotoxidação de compostos como riboflavina e clorofila e o escurecimento não enzimático dos alimentos.
Polifenois isolados de protéinas vegetais podem ser oxidados pelo oxigênio molecular, em pH neutro a alcalino, o que levará, por fim à formação de peróxidos.
Os resíduos de aminoácidos mais suscetíveis à oxidação são Metionina, cistina, triptofano e histidina, em menor extensão a tirosina.
A metionina é oxidada a metionina sulfóxido (ainda convertida a metionina em meio ácido do estômago) e depois a metionina sulfona e em alguns casos em ácido homocisteico. Estes dois últimos biologicamente indisponível.
