LISINOALANINA

A formação de lisinoalanina representa um marcador de danos protéicos, com diminuição do aproveitamento biológico dos aminoácidos envolvidos e da cadeia de aminoácidos que está ligada a lisinoalanina. Pode ser um marcador da presença ou não de proteína em um material alimentar submetida a tratamento térmico. Em certas linhagens de ratos, causa danos nos rins - nefrocitomegalia e cariomegalia.

FORMAÇÃO DE LISINOALANINA

• A exposição de proteínas alimentares a certas condições de processamento induz duas mudanças químicas importantes:

– racemização de todos L-aminoácidos a D-isómeros e

– formação simultânea de ligação cruzada de aminoácidos tal como lisinoalanina

RACEMIZAÇÃO

• A extensão de racemização de resíduos de L- aminoácidos a seu D- isômeros em alimentos protéicos aumenta com o alimento e outras proteínas é dependente do pH- , tempo , e temperatura.

– O Racemização prejudica a digestibilidade e qualidade de nutritional.

– A utilização nutricional de diferentes D- aminoácidos varia largamente, ambos em animais e humanos.

– As dietas contem D aminoácidos tanto naturais como formados pelo processamento.

– Os D-aminoácidos naturais inclui os achados em microrganismos, plantas, e invertebrados marinho.

– Alguns ácidos de D-amino podem ser tanto benéfico como danoso.

– A compreensão dos efeitos integrados, benéficos de D-aminoácidos no câncer, na esquizofrenia, e na infecção, deve conduzir para melhorar alimentos e a saúde humana.

RACEMIZAÇÃO E LISINOALANINA

– Se conhecido é possível planejar as condições de processamento de alimento para reduzir ou previnir a formação dos efeitos indesejáveis de D-aminoácido e a preparar melhores mais seguros alimentos.

– O D-aminoácidos são consumidos por animais e humanos como parte de suas dietas normais, quais são os seus papéis em nutrição, segurança de alimento, microbiologia, fisiologia e medicina?

– O calor e tratamento de alcalino de alimento pode aumentar as concentrações de pontes de D-aminoácidos e ligações cruzadas tais como lisinoalanine (LAL).

– A mistura de tanto D-serine como o de L-L e isômeros de L-D de lisinoalanine induzem mudanças de histológicas nos rins de rato.

UTILIZAÇÃO DE D-AMINOÁCIDOS

– D-fenilalanina é utilizada como fonte de nutricional de L-fenilalanina,

– mas, concentrações altas de D-tirosina em tais dietas inibem o crescimento de camundongos.

– A D-metionina em grande parte é utilizada como uma fonte de nutricional do L-isômero.

– Semelhantemente, embora L-cisteína tenha um efeito escasso sobre a L-metionina quando alimentado a camundongos, D-cisteína não tem nenhum efeito.

Lisinoalanina em leite e derivados

Ir para o link abaixo, observar como ocorre formação de lisinoalanina no leite UHT, em pó, e no leite hipoalergênico.

Fonte: http://www.blogger.com/post-edit.g?blogID=4112299184997031555&postID=4973595462957761491

A proteína nativa é mantida por um delicado balanço de forças não covalentes, como pontes de hidrogênio, pareamento de íons, interações hidrofóbicas e força de van der Waals. Com o aumento da temperatura, essas interações são rompidas e a proteína se desdobra.

Algumas proteínas recuperam sua conformação ativa após o resfriamento, porém, para a maioria, a desnaturação é irreversível. As proteínas desenroladas formam estruturas dispersas que podem se agregar. Essa agregação ocorre quando resíduos hidrofóbicos, que normalmente ficam no interior da molécula nativa e são expostos ao solvente, em conseqüência do desenrolamento, interagem com outros resíduos hidrofóbicos de outras cadeias desenroladas.

A temperatura que favorece o desenrolamento também aumenta a propensão à quebra das ligações peptídicas. A b-eliminação de pontes dissulfeto também é fator de desnaturação de proteínas, sendo mais susceptíveis aquelas com alto teor de aminoácidos sulfurados. A reação de b-eliminação consiste na destruição das pontes S–S em condições alcalinas, produzindo diidroalanina. A primeira reage como grupo nucleofílico, principalmente grupo amino da lisina formando lisinoalanina.

Estudos realizados por LEE (1992) a fim de verificar as principais mudanças conformacionais das proteínas do leite de vaca durante o tratamento térmico sugeriu as seguintes hipóteses: (a) na temperatura de pasteurização (65 a 71°C), a mobilidade de certas partes da cadeia polipeptídica é aumentada favorecendo a abertura da estrutura secundária como as α-hélices e α-estruturas. O aumento da energia cinética poderá quebrar algumas ligações dissulfeto intramoleculares; (b) acima de 70°C, durante a mistura das gorduras, minerais e ingredientes do leite, as moléculas protéicas abrem-se mais, podendo formar ligações dissulfeto intermoleculares. As interações hidrofóbicas podem ocorrer e associar partes da cadeia peptídica.

As proteínas alergênicas alimentares podem ser resistentes à vários tratamentos durante o processamento, dentre os quais destacam-se o calor e pH ácido (TAYLOR, 1992). Devido a desnaturação térmica ocasionar mudanças conformacionais nas proteínas, a antigenicidade das proteínas do leite de vaca podem ser alteradas pelo calor (TAYLOR, 1986; LEE, 1992).

As fórmulas comerciais são geralmente esterilizadas em torno de 120°C por 10 minutos. Nestas condições, a maioria da estrutura secundária é destruída. As cadeias polipeptídicas existem primariamente como cadeias ao acaso. Durante o processamento destas fórmulas, o pH do produto é mantido neutro ou ligeiramente ácido. Assim, as reações químicas que podem ocorrer em pH alcalino, como a formação de lisinoalanina, não ocorrem em extensão significantes.

Dentre as proteínas do leite de vaca, a albumina bovina sérica é a mais lábil ao calor, a α-caseína é a mais estável e a β-lactoglobulina também considerada relativamente estável ao calor (TAYLOR, 1986). De fato, as caseínas estão naturalmente denaturadas considerando que elas são constituídas de cadeias ao acaso (um estado "denaturado") e de poucas estruturas secundárias. No leite, a caseína está presente basicamente sob a forma de dispersão coloidal formando complexos com minerais, sendo que várias moléculas de caseína atuam como "solvente" para as outras, proporcionando uma proteção às influências externas (LEE, 1992). A porção inorgânica das micelas de caseína consiste de fosfato de cálcio coloidal e citrato. Estes neutralizam as cargas negaticas das caseínas fosforiladas e auxiliam na estabilidade da micela.

A caseína no leite pode resistir à temperatura de 130ºC por 1 hora sem coagulação (KILSHAW et alii, 1982). Eventualmente, a caseína coagulará, não em função da denaturação térmica, mas devido à redução do pH, como resultado da decomposição da lactose (LEE, 1992). A denaturação das proteínas do soro ocorrem em temperaturas mais baixas, sendo de 78ºC para a β-lactoglobulina, 62ºC para a α-lactoalbumina, 72ºC para as imunoglobulinas e 64ºC para a albumina bovina sérica (KILSHAW et alii, 1982).

MAY (1982) ao realizar estudos para verificar a imunogenicidade do leite integral e de suas diversas frações, constatou que a caseína retém sua antigenicidade quando submetida ao tratamento de 120ºC por 15 minutos, enquanto para a β-lactoglobulina e α-lactoglobulina é necessário a temperatura de 100ºC e para a albumina bovina sérica e γ-globulina entre 70 e 80ºC. Este autor verificou ainda que o leite quando submetido à temperatura de 126,7ºC durante 8,5 minutos induz a redução da resposta imunogênica ao ser comparado com o leite pasteurizado. HEPPEL et alii (1984) ao estudarem a influência do tratamento térmico nas proteínas do soro lácteo, verificaram que sob condições de 100° ou 115ºC por 30 minutos, estas proteínas foram extensivamente denaturadas quando comparadas às proteínas do soro lácteo pasteurizadas. Constatou-se ainda que, após este tratamento, não houve sensibilização para anafilaxia cutânea (PCA) em cobaias. É importante ressaltar que o tratamento térmico desta magnitude reduz e muito a qualidade nutricional do leite (TAYLOR, 1986).

O tratamento térmico do leite pode causar a beta eliminaçao de resíduos cistinil e fosfoseril, formando a dihidroalanina. Essa substância reage facilmente com resíduos lisil, fornecendo ligações cruzadas de lisinoalanina às cadeias de proteínas. A lisinoalanina não é biologicamente disponível, sendo que a ligação reduz a digestibilidade da proteína. Além disso, como o valor nutritivo das proteínas do leite é limitado pelo baixo conteúdo de aminoácidos sulfurados, essas mudanças são de importância particular. A pasteurização ou o processamento UHT não resultam em uma forma significante de resíduos lisnoalanina, porém a esterilização durante o enlatamento e a fervura o fazem.

AGEs e envelhecimento da pele

A glicação, considerada um mecanismo fisiológico, lento e irreversível, afeta todas as proteínas do nosso corpo e ao nível da pele, a glicação desempenha um papel importante no processo de envelhecimento cutáneo. O colágeno e elastina são duas proteínas fundamentais dos tecidos de sustentação da pele e reagem com certos dicarbonilas dando origem aos chamados AGEs (produtos de glicação avançada). Os AGEs produzem o enrijecimento das fibras elásticas e essa glicação afeta a interação da matriz extracelular com as células da derme. Como o passar dos anos, há uma diminuição de fibroblastos causando uma alteração do colágeno e elastina. Isso torna o processo de regeneração e reparação da pele mais lenta.

Os efeitos patológicos dos AGEs estão relacionados à capacidade destes compostos de modificar as propriedades químicas e funcionais das mais diversas estruturas biológicas. Através da geração de radicais livres, da formação de ligações cruzadas com proteínas ou de interações com receptores celulares, os AGEs promovem, respectivamente, estresse oxidativo, alterações morfofuncionais e aumento da expressão de mediadores inflamatórios (Ahmed, 2005; Jakus & Rietbrock, 2004; Bierhaus et al., 1998).

A oxidação da pele produz um desgaste significativo ao nível celular, pois a oxidação danifica os ácidos nucléicos, proteínas e membranas lipídicas. Esta é a "teoria do envelhecimento por radicais livres, que foi descoberta em 1956 e, hoje, é aceita pela comunidade científica internacional. Os radicais livres são compostos que têm elétrons desemparelhados na camada externa, a molécula resultante arranca os elétrons que lhe são necessários da outra molécula, e assim começa a afetar milhares de moléculas. É o que é chamado de "cadeia oxidativa". Ocorre oxidação da pele.

Ver radicais livres: http://lucitojal.blogspot.com/2010/04/blog-post_17.html

Os efeitos patológicos dos AGEs estão relacionados com a sua capacidade de gerar radicais livres, formar ligações cruzadas com proteínas e interagir com receptores celulares. Estes compostos promovem, então, stress oxidativo, alterações morfofuncionais e aumento da expressão de mediadores inflamatórios. (BARBOSA, OLIVEIRA e SEARA, 2009)

Leia também http://lucitojal.blogspot.com/2010/02/envolvimento-dos-ages.html

AGEs acumulam nos tecidos em envelhecimento acelerando os processos degenerativos, inflamatórios e proliferativos. (J Webster et al., 2005)

Resumo Diabetes e AGEs - Seara...

BARBOSA, Júnia Helena Porto, OLIVEIRA, Suzana Lima de, SEARA, L. T. e. Produtos da glicação avançada (AGEs) dietéticos e as complicações do diabetes. Rev. Nutr., Campinas. 2009; 22(1):113-124, jan./fev.
www.scielo.br/pdf/rn/v22n1/11.pdf

RESUMO

A geração dos produtos de glicação avançada é um dos principais mecanismos desencadeadores das doenças associadas ao diabetes mellitus, que incluem cardiopatia, retinopatia, neuropatia e nefropatia. Esta revisão tem como objetivo analisar o papel dos produtos de glicação avançada presentes na alimentação como mediadores das complicações diabéticas e apresentar estratégias de redução de sua ingestão. Para tanto, foram realizados levantamentos em bancos de dados de publicações da área, dos últimos 15 anos, considerando-se artigos de revisão, estudos clínicos e experimentais. Os produtos de glicação avançada são um grupo heterogêneo de moléculas formadas a partir de reações não enzimáticas entre grupamentos amino e carbonilo, sendo a carboximetilisina e a pentosidina exemplos de produtos de glicação avançada identificados em alimentos e in vivo. Os produtos de glicação avançada ingeridos são absorvidos, somando-se aos endógenos no surgimento e na progressão das diversas complicações do diabetes, existindo uma correlação direta entre o consumo e a concentração sanguínea. Sua restrição na alimentação se correlaciona à supressão dos níveis séricos de marcadores de doença vascular e de mediadores inflamatórios diretamente envolvidos no desenvolvimento das degenerações diabéticas. As atuais orientações dietéticas centram-se na proporção em nutrientes e na restrição energética, sem considerar o risco da ingestão de produtos de glicação avançada formados durante o processamento dos alimentos. Recomendações simples, como a utilização de temperaturas baixas por períodos mais curtos, em presença de água, no preparo de alimentos, exercem efeitos importantes na prevenção das complicações do diabetes. O estudo dos mecanismos envolvidos na geração de produtos de glicação avançada e das propriedades anti-glicação de compostos presentes nos alimentos podem contribuir com a conduta terapêutica, concorrendo para a melhoria da qualidade de vida dos portadores dessa enfermidade.

BARBOSA, Júnia Helena Porto, OLIVEIRA, Suzana Lima de, SEARA, Luci Tojal e, SEARA, L. T. e. O Papel dos Produtos Finais da Glicação Avançada (AGEs) no Desencadeamento das Complicações Vasculares do Diabetes. Arquivos Brasileiros de Endocrinologia & Metabologia. 2008;32: 940 - 950.
www.scielo.br/pdf/abem/v52n6/05.pdf

RESUMO

Os produtos finais da glicação avançada (AGEs [do inglês, Advanced Glycation End-products]) constituem uma classe de moléculas heterogêneas formadas a partir de reações aminocarbonilo de natureza não-enzimática, que ocorrem aceleradamente no estado hiperglicêmico do diabetes. Considerados importantes mediadores patogênicos das complicações diabéticas, os AGEs são capazes de modificar, irreversivelmente, as propriedades químicas e funcionais das mais diversas estruturas biológicas. Na presente revisão, são apresentados os dados recentes da literatura que descrevem as vias de formação de AGEs, seu metabolismo, os principais mecanismos de ação dessas substâncias no desencadeamento dos processos patológicos, bem como os métodos de determinação de AGEs em amostras biológicas. Este artigo aponta, ainda, novas perspectivas de terapias anti-AGEs, a exemplo de estudos envolvendo a ação de compostos naturais dos alimentos, que podem oferecer potencial terapêutico para os portadores de diabetes ou de outras patologias associadas ao acúmulo degenerativo de AGEs. (Arq Bras Endocrinol Metab 2008; 52/6:940-950.

Resumo artigo aminas heterocíclicas- Seara et al.

SEARA, L. T. e, RIOS, Katiane Jesus, BARRETO, Maria Adriana Firmino, BION, Francisca Martins. Risco

da ingestão de aminas heterocíclicas em unidades de alimentação e nutrição. Nutrição Brasil., v.4, p.4 -10, 2005.

RESUMO

As aminas heterocíclicas aromáticas (AHAs), substâncias mutagênicas e carcinogênicas, são formadas em alimentos protéicos submetidos a diferentes métodos usuais de cocção. Estudos epidemiológicos associam a freqüência da ingestão, tamanho da porção, tipo e métodos de cocção de carnes, com a exposição às AHAs e cânceres em humanos. A cocção de alimentos contendo creatin(in)a, como carnes, peixes e aves, sob temperatura >150ºC/>2 min ou >130ºC/>6 min, produzem AHAs de 0,2 a 50 ng/g. Objetivando-se avaliar a possibilidade de formação de AHAs em carnes oferecidas em 53 % das Unidades de Alimentação e Nutrição (UANs) de Maceió-AL e o potencial risco de sua ingestão para a saúde, identificaram-se tipos e métodos de cocção de carnes utilizados no planejamento alimentar da clientela sadia (S) e enferma (E). Observou-se a freqüência mensal média dos alimentos oferecidos, no almoço e jantar: carnes, 88% (S) e 53% (E); hortaliças em saladas, 62% (S) e 30% (E); frutas, 22% (S) e 5% (E). Quanto aos métodos de cocção, a freqüência de oferta de carnes fritas foi de 58% (S) e 49% (E), seguida de cozidas, 28% (S) e 38% (E), e assadas, 14% (S) e 13% (E). Os alimentos submetidos ao tratamento térmico acima de 150°C, frituras e assados, corresponderam à oferta de 72% (S) e 62% (E). E, não existe nenhuma temperatura de fritura na qual a atividade mutagênica não esteja presente, sendo a carcinogênese determinada pela exposição sucessiva aos agentes carcinogênicos. A baixa oferta de frutas e saladas nas UANs somada à elevada oferta de frituras e assados de carnes é um fator de risco devido à maior ingestão de substâncias carcinogênicas, em relação às substâncias antioxidantes e imunoprotetoras. Faz-se necessário reduzir a exposição humana a AHAs, modificando os métodos de cocção e estabelecendo limites máximos de ingestão diária destes compostos.

Marcadores químicos para avaliar as modificações de proteínas e lipídios alimentares

Clique na tabela para visualizá-la melhor.

http://www.fcf.usp.br/Ensino/Graduacao/Disciplinas/Exclusivo/Inserir/Anexos/LinkAnexos/grupo%2011%20artigo%20b.pdf

Fenaille et al. Modifications of milk constituents during processing: A preliminary benchmarking study. International Dairy Journal. 2006; 16: 728–739.

MARCADORES QUÍMICOS QUE AVALIAM AS MODIFICAÇÕES PROTÉICAS E LIPÍDICAS

Os resultados quantitativos de malondialdeído (MDA), hexanal, carbonilação de proteínas (PCs), ditirosina (DiTyr), furosina (FUR), carboximetilisina (CML) e lisinoalanina (LAL), obtidos em amostras de leite pasteurizado e UHT estão expressos na tabela acima, bem como em diversas fórmulas para lactentes (líquidos, pós e pós hipoalergênicos).

Cada amostra foi preparada em duplicatas independentes e analisadas duas vezes (média e desvio padrão os valores são apresentados para cada amostra).

Observe como a quantidade de CML (carboximetilisina) e LAL (lisinoalanina) estão maiores no Leite UHT, quando comparados ao leite pasteurizado, embora este resultados precisam ainda serem confirmados em outros trabalhos.

Observe como a CML está maior no leite em pó, enquanto a LAL está maior no leite UHT.

E o leite hipoalergênico apresenta quantidade elevadas destes constituintes.

O tratamento térmico, assim como a luz ou exposição ao oxigênio podem afetar negativamente a qualidade do produto, segurança e valor nutricional, por meio de dano oxidativo de lipídios e proteínas dos alimentos. Vários são os marcadores químicos comumente utilizados para avaliar estas modificações. Por exemplo, a avaliação da oxidação lipídica, uma das principais causas de deterioração da qualidade durante o processamento e armazenamento de produtos à base de leite, geralmente é medido através da monitorização produtos secundários de oxidação lipídica, tais como malonaldeído (MDA).

Outro alvo importante para a modificação nos produtos de leite é a entidade de proteína. Em particular, a bem conhecida Reação de Maillard, que ocorre durante a fabricação de alimentos e armazenamento, é responsável pela diminuição da digestibilidade protéica e da oferta nutricional. Em sua fase inicial a reação de Maillard pode ser avaliada pelo furosina (FUR) por HPLC ou através da medição da glicação de proteínas do leite por técnicas de espectrometria de massa (MS).

No estágio avançado da reação de Maillard, os produtos finais da glicação avançada (AGEs), tais como Carboximetilisina (CML) são formados. Apesar de sua formação possível através de percursos de oxidação lipídica, a CML foi descrito como um indicador útil para produtos lácteos processados sob condições severas.

Compostos dicarbonílicos reativos ou aldeídos insaturados originados da reação de Maillard ou da oxidação lipídica podem levar à formação de proteína ligado carbonilas. Além disso, os radicais livres produzido pela oxidação catalizada por metais em fórmulas infantis pode também render resíduos de aminoácidos carbonilado ou ditirosina (DiTyr) Assim, os níveis de carbonilas protéicas (PCs) e DiTyr podem representar marcadores úteis de oxidação protéica em produtos lácteos. Significativas diferenças nos níveis de carbonilas protéicas (PCs) foram recentemente relatados em amostras de leite submetidas a diferentes tratamentos térmico. Outro indicador utilizado de modificação da proteína é a lisinoalanina (LAL). Essa ligação cruzada pode ser formada em proteínas de leite durante o tratamento térmico ou alcalino a partir da reação do e- grupo-amino da lisina com dehidroalanina, resultante da b-eliminação de cisteina, serina ou seus derivados (fosforilserina ou glicosilserina).

Lipídios e proteínas componentes das fórmulas para lactentes podem ser submetido a modificações durante a fabricação do produto.

No presente estudo, modificações de proteínas e lipídios das diversas fórmulas para lactentes, bem como amostras de leite pasteurizado e UHT, foram avaliados. Os níveis de medição de produtos secundários de oxidação lipídica (malondialdeído e hexanal), as proteínas modificadas pela reação de Maillard, através da furosina (produto inicial da glicação proteíca) e AGEs (carboximetilisina) e ditirosina (proteínas oxidadas) e cross-linked (carbonil, lisinoalanina) foram medidos. Tanto a oxidação lipídica e alterações da proteína foram afetadas pelas condições de processamento, mas nenhuma correlação foi observada. Portanto, é de primordial importância para monitorar, vários marcadores de modificação destes caminhos para uma melhor avaliação dos tratamentos térmicos. Hidrolisado de proteínas a partir de fórmulas hipoalergênicas mostraram-se particularmente sensível as modificações pela oxidação. Novos estudos sobre os sistemas bem-definido (isto é, a composição exata do produto e os tratamentos industriais) são necessários para melhor compreender as relações entre a oxidação lipídica e alteração da proteína.

No âmbito deste estudo, foram medidos os níveis de produtos secundários da oxidação lipídica (MDA e hexanal), proteínas modificadas pela reação de Maillard, no início de (Glicação protéica e Furosina) ou avançada (CML), as fases bem como proteína oxidada e espécies protéicas com ligação cruzada “cross-linked” (PCs, DiTyr e LAL). O objetivo deste trabalho foi o de comparar níveis diferentes de tais marcadores químicos em relação a diversos tratamentos térmicos usados na fabricação desses produtos, em amostras de leite pasteurizado e UHT, com uma ênfase especial em fórmulas infantis em pó.

O montante CML é 2 vezes maior nas fórmulas em pó (valor médio de 60,1 ng / mg -1 de proteína do leite) do que amostras de leite UHT e pasteurizado (média de 34,1 ng mg-1 proteínas), enquanto níveis em amostras de pó e líquido são da mesma ordem magnitude de fórmulas infantis apenas quando são consideradas.

O nível de CML é 3,5 vezes maior em fórmulas infantis hipoalergênica (HA) (valor médio de 212,4 ng MG-1 proteína) que em fórmulas em pó, parece representar uma maior susceptibilidade de peptídeos em comparação com proteínas para modificação oxidativa.

Como pode LAL também ser formados durante tratamentos alcalinos, a maior concentrações encontradas nas fórmulas HA também pode resultar das condições de alcalóide usado para a hidrólise enzimática.

É também difícil de interpretar as possíveis correlações entre as modificações oxidativas e não oxidativas.

A partir dos dados gerados, é óbvio que a monitoração de marcadores isolados de modificações lipídica e protéica não oferece uma imagem real e representativa de todo o estado de modificação de uma amostra considerada.

Na verdade, amostras contendo um alto nível de produtos de oxidação lipídica não necessariamente apresentam altos níveis de modificações de proteínas ou vice-versa.

Assim, afigura-se necessário o uso, pelo menos, de marcadores específicos dessas duas vias de modificação.

AGEs e métodos de cocção (processamento)

http://www.parana-online.com.br/editoria/cidades/news/33295/

Um estudo americano comprovou que cozinhar em altas temperaturas cria compostos químicos que, quando presentes em nosso organismo, podem ser causa de doenças como diabetes e distúrbios cardiovasculares. O estudo, publicado em "Proceedings of the National Academy of Sciences", foi realizado por Helen Vlassara na Escola Universitária de Medicina Mount Sinai, de Nova York.

Vlassara e seus colaboradores descobriram que as altas temperaturas alcançadas pelas frituras desencadeiam um processo químico baseado na rápida interação entre gorduras, proteínas e açúcares, que produz compostos perigosos para a saúde (chamados AGE). Quanto mais alta a quantidade de açúcares ingerida na dieta, mais alta é a produção desses compostos.

"A situação é mais problemática para os diabéticos", comentou Vlassara, afirmando que, de todos os alimentos, os maiores culpados são seguramente as gorduras animais.

Suas conclusões derivam de um estudo realizado em dois grupos de pacientes diabéticos que deviam seguir o mesmo tipo de dieta, mas com os alimentos cozinhados de maneira diferente.

"As análises realizadas mostram claras diferenças na quantidade de AGE, apesar de ser prematuro dizer se há benefícios para a saúde", informou a especialista. Vlassara descobriu, além disso, que os pacientes que tinham no sangue altos percentuais de AGE tinham também compostos orgânicos inflamatórios, como o fator de necrose tumoral. Esses compostos, segundo Vlassara, estão ligados à progressão de doenças cardíacas ou diabetes.

Por último, em estudos realizados em animais, Vlassara detectou que uma dieta pobre de AGE ajuda a prevenir a diabetes de tipo 1, doença causada pela autodestruição do pâncreas.

http://veja.abril.com.br/300507/p_082.shtml

O franguinho grelhado está na berlinda – assim como o churrasco, o queijo na brasa e outros pratos que fazem a alegria dos brasileiros. O motivo não é a quantidade de calorias ou gorduras saturadas contida em tais alimentos, mas o seu modo de preparo. De acordo com uma pesquisa coordenada por médicos da Faculdade de Medicina Mount Sinai, nos Estados Unidos, recém-publicada na revista científica Journal of Gerontology: Medical Sciences, comidas assadas e grelhadas (para não falar das fritas, é claro) oferecem riscos à saúde. Quanto mais tostadas, pior. Descobriu-se que, durante o preparo, o calor excessivo a que são submetidas produz toxinas que podem levar ao envelhecimento precoce e a vários distúrbios, como diabetes, infarto, derrame, doença de Alzheimer e artrite reumatóide. Essas toxinas são chamadas de AGEs, sigla em inglês para "produto final da glicação avançada". "A população precisa ser alertada sobre os perigos dessas toxinas e controlar seu consumo, assim como já controla o de sal e de gorduras trans", diz a geriatra americana Helen Vlassara, principal autora do estudo.

Depois da ingestão de um alimento assado, grelhado ou frito, uma parte dos AGEs é eliminada pelos rins e outra fica circulando no sangue. Como são estruturas muito instáveis, essas toxinas favorecem a formação de radicais livres e, em conseqüência, danificam vários órgãos e tecidos do organismo, especialmente as artérias. Ao analisar cerca de 200 homens e mulheres, os pesquisadores observaram que, entre as pessoas com 45 anos ou mais, a concentração de AGEs no sangue era, em média, 35% maior do que entre os mais jovens. Ou seja, com o passar do tempo, o organismo acumula ainda mais essas toxinas. O que fazer? Por enquanto, a única maneira de reduzir a quantidade de AGEs na alimentação é optar por prepará-la cozida, fervida ou no vapor, preferencialmente em temperaturas abaixo de 120ºC. Sim, você está certo: a cada dia parece que fica mais difícil ter prazer à mesa.