Estresse Oxidativo - Parte 1

19 de junho de 2009 — ( visite http://aloe-br.blogspot.com ) Palestra relalizada em 24 de janeiro de 2009 pelo Dr. Nuno Matos sobre Stress Oxidativo e a vida humana

Estresse Oxidativo - Parte 2 e glicosilação

19 de junho de 2009 — ( visite http://flp-br.blogspot.com ) Palestra relalizada em 24 de janeiro de 2009 pelo Dr. Nuno Matos sobre Stress Oxidativo e a vida humana.

AGEs e Alzheimer

http://tvuol.uol.com.br/permalink/?view/id=cientistas-anunciam-maior-avanco-sobre-mal-de-alzheimer-04023072CCA12366/user=f4d5g8hwtbxo/date=2009-09-07&&list/type=search/q=alzheimer%20o%20que%20%E9/edFilter=all/sort=mostRelevance/

Dois grupos de cientistas, um do Reino Unido e outro da França, deram um "grande passo adiante" nas pesquisas sobre o mal de Alzheimer, ao identificar três novos genes relacionados à doença, o que poderia reduzir em até 20% seus índices de incidência. Reportagem EFE.

07/09/2009 15h30 -
Cientistas anunciam maior avanço sobre mal de Alzheimer

Alzheimer: Neuropatologia

Alzheimer: Neuropatologia
25/03/09

Tanto as placas amilóides e emaranhados neurofibrilares são visíveis ao microscópio nos cérebros de pessoas com doença de Alzheimer. As placas são depósitos densos, insolúveis, da proteína beta-amilóide e de material celular que estão localizadas fora e ao redor dos neurônios. Os emaranhados neurofibrilares (ENFs) consistem em depósitos intracelulares compostos predominantemente pela proteína Tau, numa forma hiperfosforilada, que desempenham um papel central na neurodegeneração e disfunção neuronal na DA. Fibras entrelaçadas dentro das células nervosas, chamados emaranhados. É provável que muitos indivíduos, em sua velhice, desenvolvam essas placas e os emaranhados como parte do envelhecimento normal, no entanto, pacientes com Alzheimer têm um número maior de áreas específicas do cérebro, como o lobo temporal. Estes componentes protéicos, por serem de alta longevidade, são frequentemente modificados pelos produtos finais de glicação avançada, AGEs. Os AGEs atuam na aceleração da formação e deposição da placa senil e na glicação da proteína Tau, levando a formação dos emaranhados neurofibrilares. Além disso, estão relacionados a fatores pró-inflamatórios e pró-oxidativos, através de sua interação com o receptor específico (RAGE) e consequente estresse oxidativo.

A doença de Alzheimer tem sido definida como uma doença que destrói as proteínas ou proteopatía, devido ao acúmulo de Aβ e proteínas tau, anormalmente dobrado, no cérebro. Placas neuríticas são compostas de pequenos peptídeos de 39-43 aminoácidos, chamada beta-amilóide (também chamado de A-beta). Beta-amilóide é um fragmento derivado de uma proteína maior chamada proteína precursora amilóide (APP, por sua sigla em Inglês). Esta proteína é essencial para o crescimento de neurônios para a sua sobrevivência e de reparação pós-lesão. A doença de Alzheimer, um processo ainda desconhecido é responsável pela APP deve ser dividido em vários fragmentos menores por enzimas que catalisam o processo de proteólise. Um desses fragmentos é de fibras beta-amilóide, que são coletados e depositados no exterior das células nervosas microscópicas formações densas, conhecidas como placas senis.

Escrito em verde de responsabilidade de Luci Tojal e Seara

ALZHEIMER Y PROTEINA TAU

lmo1707 - 16 de maio de 2009 - O grupo de microtúbulos, coordenado no Centro de Biologia Molecular de Jesus Ávila, foi o primeiro a esclarecer que a proteína Tau foi o elemento-chave que deu origem ao amontoado de emaranhados neurofibrilares, uma das duas estruturas aberrantes que são são vistos na doença de Alzheimer. Tau é uma proteína encontrada nos microtúbulos celulares, e que normalmente ajuda a formar a estrutura da célula.

Na doença de Alzheimer é observado hiperfosforilação de tau, como resultado, o quadro do neurônio é alterada. Como resultado, a estrutura do neurônio é alterada e, com isso, a sua forma. A forma determina a sinapse, sua alteração implica na perda de conexões neurais. Isso não é tudo o que acontece. Sob certas circunstâncias, a proteína pode autoagregar-se, resultando em emaranhados neurofibrilares.

A pesquisa é realizada através de camundongos transgênicos ao qual se incorpora o gene da proteína quinase GSK3, uma proteína que fosforila Tau. A expressão do gene e, portanto, o aparecimento das proteínas, estão tentando veicular através da dieta do rato, então quando você quer que o animal esteja saudável alimenta-o de forma diferente do que quando se pretende mostrar da doença.

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Em condições patológicas, Ávila disse, o rato apresenta uma hiperfosforilação de tau com umas características patológicas similares aos da doença de Alzheimer. Mas há outras que não se manifestam. Uma delas, única neste processo, é que a proteína não se autoagrega.

Leite UHT - formação de lactulose, furosina, galactosil- Beta piranona e lisinoalanina

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N(6)-(2-Amino-2-carboxietil)-L-lisina. Um aminoácido incomum, que não é um dipeptídeo, o qual tem sido econtrado em proteínas de alimentos cozidos. Ela é formada nos alimentos que foram aquecidos ou tratados com álcali. Tem sido envolvida na nefrocitomegalia em ratos.

A formação de lactulose, furosina, galactosil- Beta piranona e lisinoalanina foi estudada em amostras de leite UHT produzido por qualquer aquecimento direto ou indireto em plantas industriais e por aquecimento indireto em uma planta piloto.

Em particular, os efeitos das condições de esterilização severas, proporções diferentes de recirculação de leite e armazenamento do produto acabado (23°C por até 90 dias) foram investigados sobre os níveis das moléculas acima em leite UHT.

Um aumento expressivo dos valores de todos os indicadores ocorreu quando o processo severo de calor foi aplicado, mas nenhuma relação direta foi encontrada entre seus níveis e as condições de tempo e temperatura utilizadas. Níveis de lactulose e furosina foram confirmados ser estritamente relacionada no leite UHT. Formação de galactosil- beta - piranona foi fortemente reforçada, provando que produtos avançados da reação Maillard ocorre amplamente, o que não é detectado pelo valor furosina.

A lisinoalanina provou ser o índice mais sensível de condições de armazenamento entre os quatro parâmetros estudados.

Os dados sugerem que a defesa da qualidade do leite UHT pode ser alcançada apenas fixando limites máximos para os parâmetros de dano pelo calor. Além de evitar o sobreaquecimento injustificado do leite, esta abordagem pode permitir manipulações, como o reprocessamento leite, quando o leite é submetido a um segundo tratamento. Garantia de evitar o abuso de calor no processamento de leite UHT.

Os resultados deste trabalho mostram que, ao lado das condições de tempo / temperatura do tratamento térmico, (i) tipo de processo, (ii) as características das plantas, e (iii) condições de instalações de gestão (ex.: tempo de execução antes da limpeza para a remoção de incrustações) pode contribuir substancialmente para o dano de calor final do leite UHT.

Por isso, uma designação exaustiva de leite UHT deve incluir especificados requisitos em termos de tratamento térmico (por exemplo, o limite superior do tratamento térmico).

Stefano Cattaneo · Fabio Masotti · Luisa Pellegrino. EVects of overprocessing on heat damage of UHT milk. Eur Food Res Technol. 2008; 226:1099–1106.

Até mesmo um tratamento térmico moderado desencadeia a reação de Maillard, formando lactose-lisina e outros compostos que reduzem a quantidade de lisina disponível.

A perda desta não é significante durante a pasteurização (1-2%) ou a esterilização UHT(2-4%), entretanto, os tratamentos mais intensos, como a concentração evaporativa em altas temperaturas ou a esterilização durante o enlatamento, podem causar perdas de mais de 20%. A estocagem de produtos UHT por longos períodos, em temperaturas acima de 35%, também pode reduzir significativamente a lisina disponível. Como as proteínas do leitem contêm lisina em abundância, perdas pequenas não são nutricionalmente significantes, exceto em casos nos quais os produtos lácteos são usados para compensar dietas deficientes em lisna.

DAMODARAN, Srinivasan; PARKIN, Kirk L; FENNEMA, Owen R. Química de alimentos de Fennema. Tradução Adriano Brandelli et al. 4ªed. Porto Alegre: Artmed, 2010. 900p. 28cm. ISBN 978-85-363-2248-3

Lisinoalanina e fórmulas lácteas enterais

Caseína e caseinatos são os principais ingredientes de fórmulas para nutrição enteral. O processo de fabricação da caseína e caseinatos e os tratamentos térmicos necessários para assegurar a estabilização microbiológica e vida útil satisfatória dos produtos finais são particularmente favoráveis para a formação de lisinoalanina (LAL), que é considerado um marcador útil de danos térmicos e digestibilidade reduzida de proteínas.

O conteúdo lisinoalanina de 18 diferentes tipos de fórmulas para nutrição enteral foi determinada por HPLC. As fórmulas líquidas têm em média valores de 528 μg/g LAL / g de proteína, variando de 160 a 800 μg/g de proteína (teor médio de fórmulas para uso pediátrico 747 μg de LAL/g de proteína). Estes valores são bastante alto, considerando que o valor médio detectado em Leite UHT potável é de 117 μg/g de proteína.

Em princípio, a preparação de caseinatos e a estabilização térmica do produto final são as duas etapas mais favoráveis para a formação de LAL. O fato de cinco amostras estabilizadas por um tratamento UHT, tem um valor médio de 512 μg de LAL/g de proteína sugere que o conteúdo de LAL depende mais da qualidade dos ingredientes de partida que do processo de esterilização. A melhor seleção dos ingredientes de partida deve melhorar a qualidade de fórmulas para nutrição enteral, que é muito desejáveis na formulação de alimentos para os consumidores com elevada exigência nutricional.
O processo alcalino para produzir caseinatos é particularmente favorável para a formação da LAL. No entanto, o conteúdo LAL pode variar de 128 para 2992 μg de LAL/g de proteína (Pellegrino et al., 1996), dependendo sobre as condições de produção, fato que claramente mostra a possibilidade de produzir caseinatos com satisfatória características nutricionais. A melhor seleção do matérias-primas devem melhorar a qualidade das fórmulas para nutrição enteral, uma conquista muito desejável enquanto os produtos de formulação para os consumidores com muito exigências nutricionais elevadas, pelo menos no caso dos produtos para uso pediátrico.
Boschin G. et al Lysinoalanine Content of Formulas for Enteral Nutrition. Journal of Dairy Science Vol. 86(7): 2283–2287, 2003