Várias proteínas alimentares contêm tanto ligações cruzadas intra e intermoleculares, como pontes dissulfeto em proteínas globulares, desmosina e isodesmosina, como ligações cruzadas dos tipos di e tritirosina em proteínas fibrosas tais como queratina, elastina, resilina e colágeno.
O colágeno também contem ligação cruzada ε-N-(γ-glutamil)lisil e/ou ε-N-(γ-aspartil)lisil. Uma das funções dessas ligações cruzadas em proteínas naturais é minimizar a proteolíse in vivo. O processamento de proteínas alimentares, especialmente em pH alcalino, também induz a formação de ligação cruzada. As ligações covalentes não naturais entre as cadeias polipeptídicas reduzem a digestibilidadee a biodisponibilidade dos aminoácidos essencias que estão envolvidos na ligação cruzada ou próximos a ela.
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